{"id":3580,"date":"2024-06-18T13:13:06","date_gmt":"2024-06-18T11:13:06","guid":{"rendered":"https:\/\/stopalzheimer.be\/?p=3580"},"modified":"2024-07-17T11:16:24","modified_gmt":"2024-07-17T09:16:24","slug":"alzheimer-des-decouvertes-prometteuses-sur-les-fragments-de-proteines-et-la-diversite-des-plaques","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/stopalzheimer.be\/nl\/alzheimer-des-decouvertes-prometteuses-sur-les-fragments-de-proteines-et-la-diversite-des-plaques\/","title":{"rendered":"Alzheimer : des d\u00e9couvertes prometteuses sur les fragments de prot\u00e9ines et la diversit\u00e9 des plaques"},"content":{"rendered":"\n

Nouvelle avanc\u00e9e dans la recherche sur la maladie d’Alzheimer : des d\u00e9couvertes prometteuses sur les fragments de prot\u00e9ines et la diversit\u00e9 des plaques<\/h2>\n\n\n\n

Leuven, juin 2024 – La maladie d’Alzheimer (MA), un des troubles neurod\u00e9g\u00e9n\u00e9ratifs les plus complexes et r\u00e9pandus, touche des millions de personnes dans le monde. Deux r\u00e9centes \u00e9tudes, en partie financ\u00e9es par notre Fondation et men\u00e9es par des chercheurs dirig\u00e9s par la Prof. Luc\u00eda Ch\u00e1vez Guti\u00e9rrez<\/a> (VIB-KU Leuven<\/a>), le Prof. William Mobley (UCSD, \u00c9tats-Unis) et le Prof. Carsten Hopf (CeMOS, Mannheim, Allemagne), apportent un \u00e9clairage nouveau sur le r\u00f4le des fragments de prot\u00e9ines toxiques et la composition des plaques amylo\u00efdes dans la MA, ouvrant ainsi de nouvelles perspectives pour la recherche et les traitements potentiels.<\/p>\n\n\n\n

Les plaques amylo\u00efdes, caract\u00e9ristique visible dans le cerveau des personnes atteintes de MA, sont form\u00e9es de fragments de \u03b2-amylo\u00efde (A\u03b2) mal repli\u00e9s. Ces fragments proviennent de la d\u00e9gradation de la prot\u00e9ine pr\u00e9curseur amylo\u00efde (APP), pr\u00e9sente dans les membranes cellulaires des cellules c\u00e9r\u00e9brales. Le processus de d\u00e9gradation et d\u2019\u00e9limination des APP implique une enzyme appel\u00e9e gamma-s\u00e9cr\u00e9tase, qui produit les peptides toxiques A\u03b2.<\/p>\n\n\n\n

D\u00e9sactivation de l\u2019enzyme gamma-s\u00e9cr\u00e9tase : une d\u00e9couverte cruciale<\/strong><\/p>\n\n\n\n

La premi\u00e8re \u00e9tude, publi\u00e9e dans eLife, r\u00e9v\u00e8le une nouvelle mani\u00e8re dont A\u03b242, des fragments A\u03b2 de 42 acides amin\u00e9s, contribue \u00e0 la physiologie neuronale et potentiellement \u00e0 la neurod\u00e9g\u00e9n\u00e9rescence. Les chercheurs ont d\u00e9couvert qu’A\u03b242 peut entraver la fonction de la gamma-s\u00e9cr\u00e9tase, essentielle pour les cellules.<\/p>\n\n\n\n

\u00ab Outre la d\u00e9gradation de l’APP, la gamma-s\u00e9cr\u00e9tase est \u00e9galement cruciale pour la signalisation cellulaire normale<\/em> \u00bb, explique la Dr Katarzyna Zoltowska, premi\u00e8re auteure de l’\u00e9tude. \u00ab Nous avons d\u00e9couvert qu’A\u03b242 se lie et inhibe la gamma-s\u00e9cr\u00e9tase, entra\u00eenant une accumulation d’autres mat\u00e9riaux toxiques qui peuvent causer la mort neuronale. Nos r\u00e9sultats sugg\u00e8rent qu’A\u03b242 peut aggraver la MA non seulement en s’accumulant dans les plaques mais aussi en interf\u00e9rant directement avec les processus cellulaires.<\/em> \u00bb<\/p>\n\n\n\n

Le Dr Utpal Das (UCSD, \u00c9tats-Unis), contributeur \u00e0 l’\u00e9tude, ajoute : \u00ab Les chercheurs peuvent d\u00e9sormais explorer des moyens d’emp\u00eacher A\u03b242 d’inhiber la gamma-s\u00e9cr\u00e9tase, r\u00e9tablissant ainsi potentiellement la communication cellulaire normale. <\/em>\u00bb<\/p>\n\n\n\n

Diversit\u00e9 des plaques : une compr\u00e9hension red\u00e9finie<\/strong><\/p>\n\n\n\n

La deuxi\u00e8me \u00e9tude, une collaboration entre VIB-KU Leuven et le Centre de spectrom\u00e9trie de masse et de spectroscopie optique (CeMOS) de l’Universit\u00e9 des sciences appliqu\u00e9es de Mannheim, publi\u00e9e dans Analytical Chemistry, aborde la question de l’h\u00e9t\u00e9rog\u00e9n\u00e9it\u00e9 des plaques amylo\u00efdes. Gr\u00e2ce \u00e0 une nouvelle technique puissante, l’imagerie par spectrom\u00e9trie de masse multimodale combin\u00e9e \u00e0 l’apprentissage automatique, op\u00e9r\u00e9e dans le laboratoire de Hopf, une diversit\u00e9 surprenante parmi ces plaques a \u00e9t\u00e9 r\u00e9v\u00e9l\u00e9e.<\/p>\n\n\n\n

\u00ab Notre recherche red\u00e9finit compl\u00e8tement notre compr\u00e9hension des plaques amylo\u00efdes <\/em>\u00bb, d\u00e9clare le Dr Thomas Enzlein, premier auteur de l’\u00e9tude. \u00ab En analysant les plaques individuelles au niveau mol\u00e9culaire, nous avons d\u00e9couvert que leur composition varie consid\u00e9rablement. Les plaques contiennent diff\u00e9rents niveaux d’A\u03b2 et d’autres mol\u00e9cules lipidiques. De plus, leur composition sp\u00e9cifique semble diff\u00e9rer significativement entre les patients atteints de MA avanc\u00e9e et ceux ayant des d\u00e9p\u00f4ts amylo\u00efdes mais sans d\u00e9clin cognitif. <\/em>\u00bb<\/p>\n\n\n\n

La capacit\u00e9 de diff\u00e9rencier les plaques \u00ab nocives \u00bb des plaques \u00ab b\u00e9nignes \u00bb en fonction de leur empreinte mol\u00e9culaire offre un potentiel immense pour le d\u00e9veloppement d’outils diagnostiques pr\u00e9cis et de th\u00e9rapies cibl\u00e9es.<\/p>\n\n\n\n

Ces d\u00e9couvertes marquent un tournant dans la recherche sur la maladie d’Alzheimer. Notre Fondation, d\u00e9di\u00e9e \u00e0 la recherche sur la maladie, a jou\u00e9 un r\u00f4le crucial en finan\u00e7ant les recherches men\u00e9es en Belgique. Merci \u00e0 nos donateurs. <\/p>\n\n\n\n

La presse en parle : <\/em><\/strong><\/p>\n\n\n\n